НА ГЛАВНУЮ 

КОТАКТЫ  

АНАЛИТИЧЕСКИЙ ПОРТАЛ ХИМИЧЕСКОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ
ПОИСК    
СОДЕРЖАНИЕ:

НАУКА и ТЕХНОЛОГИИ

Базовая химия и нефтехимия

Продукты оргсинтеза ............

Альтернативные топлива, энергетика ...........................

Полимеры ...........................

ТЕНДЕНЦИИ РЫНКА

Мнения, оценки ...................

Законы и практика ...............

Отраслевая статистика .........

ЭКОЛОГИЯ

Промышленная безопасность

Экоиндустрия .......................

Рециклинг ............................

СОТРУДНИЧЕСТВО

Для авторов .........................

Реклама на сайте ................

Контакты .............................

Справочная .........................

Партнеры ............................

СОБЫТИЯ ОТРАСЛИ

Прошедшие мероприятия .....

Будущие мероприятия ...........

ОБЗОРЫ РЫНКОВ

Исследование рынка резиновых спортивных товаров в России
Исследование рынка медболов в России
Рынок порошковых красок в России
Рынок минеральной ваты в России
Рынок СБС-каучуков в России
Рынок подгузников и пеленок для животных в России
Рынок впитывающих пеленок в России
Анализ рынка преформ 19-литров в России
Исследование рынка маннита в России
Анализ рынка хлорида кальция в России

>> Все отчеты

ОТЧЕТЫ ПО ТЕМАМ

Базовая химия и нефтехимия
Продукты оргсинтеза
Синтетические смолы и ЛКМ
Нефтепереработка
Минеральные удобрения
Полимеры и синтетические каучуки
Продукция из пластмасс
Биохимия
Автохимия и автокосметика
Смежная продукция
Исследования «Ad Hoc»
Строительство
In English

СЛОВАРЬ ТЕРМИНОВ

ПОИСК В РАЗДЕЛЕ    

Алфавитный указатель: А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Э Ю Я

КАЛЬМОДУЛИН, Са2+-связывающий белок эукариот (все организмы, за исключением бактерий и синезеленых водорослей). У всех позвоночных молекула К. состоит из 148 аминокислотных остатков (первичная структура этого белка у большинства из них одинакова). К. из др. источников отличаются на 12-14 аминокислотных остатков. Ок. 30-40% аминокислотных последовательностей у К. и др. Са2+-связывающих белков (парвальбуминов, тропонина С, белка S 100) идентичны. У К. животных отсутствуют остатки цистеина и триптофана, высоко содержание остатков аспарагиновой (16 остатков) и глутаминовой (22 остатка) к-т, в положении 115 находится необычный для белков остаток e-N-триметиллизина (метилат e-N-диметиллизина). К. выдерживает кратковременное кипячение в воде и длит. хранение в р-рах детергентов без потери биол. активности. Содержится К. во всех тканях животных в концентрации 10-6-10-5 М. В процессе онтогенеза (развития особи) содержание К. снижается, а при вирусной трансформации клеток его концентрация повышается в неск. раз. Локализуется преим. в цитоплазме, однако при изменении функционального состояния клеток может обратимо связываться с мембранами. В составе К. находятся 4 Са-связывающих участка: два участка высокого сродства и два - низкого. Считается, что при действии на клетку нервных импульсов или нек-рых гормонов концентрация Са в цитоплазме повышается, в результате чего происходит связывание Са2+ с К. Насыщение ионами Са двух или четырех участков приводит к изменению конформации К. (в 2 раза повышается кол-во а-спиралей, изменяются спектры поглощения и флуоресценции, электрофоретич. подвижность, устойчивость к протеолитич. расщеплению). После связывания Са2+ К. приобретает высокое сродство к белкам-мишеням, присоединяется к ним и тем самым изменяет их регуляторную или каталитич. активность. При связывании с К. др. двухвалентных катионов подобные конформационные и биол. эффекты не проявляются. Снижение в клетке концентрации Са2+ приводит к элиминированию Са2+ из К., в результате чего комплекс между К. и белками-мишенями распадается. Осн. ф-ция К. - активация мн. ферментов: аденилатциклазы, фосфодиэстеразы циклич. нуклеотидов, киназы фосфорилаз и легких цепей миозина (киназы - ферменты, катализирующие перенос фосфорилъной группы с АТФ на субстрат), Са2+-зависимой протеинкиназы цитоплазмы и мембран, фосфолипазы А2 и др. Благодаря этому он влияет на гликогенолиз и липолиз, секрецию нейромедиаторов, адренергич. передачу регуляторного сигнала, изменяет функциональные св-ва рецепторов, ускоряет активный транспорт Са2+ в сердце и мозге, препятствует гуанозинтрифосфатзависимой полимеризации тубулина (белок, из к-рого состоят жгутики и реснички клеток животных и растений), влияет на скорость деления клеток.
===
Исп. литература для статьи «КАЛЬМОДУЛИН»:
Ленинджер А., Основы биохимии, пер. с англ., т. 3, М„ 1985, с. 794-807; "В мире науки", 1986, №1, с. 28-38; Wai Yiu Cheung, "Scientific American", 1982, v. 246, № 6, p. 62-81; Kincaid R. [a.o.], "J. Biol. Chem.", 1982, № 257, № 8, p. 10638. , В. А. Ткaчук.

Страница «КАЛЬМОДУЛИН» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

Куплю

19.04.2011 Белорусские рубли в Москве  Москва

18.04.2011 Индустриальные масла: И-8А, ИГНЕ-68, ИГНЕ-32, ИС-20, ИГС-68,И-5А, И-40А, И-50А, ИЛС-5, ИЛС-10, ИЛС-220(Мо), ИГП, ИТД  Москва

04.04.2011 Куплю Биг-Бэги, МКР на переработку.  Москва

Продам

19.04.2011 Продаем скипидар  Нижний Новгород

19.04.2011 Продаем растворители  Нижний Новгород

19.04.2011 Продаем бочки новые и б/у.  Нижний Новгород

Rambler's Top100
Copyright © Newchemistry.ru 2006. All Rights Reserved