СОДЕРЖАНИЕ: |
НАУКА и ТЕХНОЛОГИИ |
ТЕНДЕНЦИИ РЫНКА |
ЭКОЛОГИЯ |
СОТРУДНИЧЕСТВО |
СОБЫТИЯ ОТРАСЛИ |
|
|
|
|
СЛОВАРЬ ТЕРМИНОВ
|
|
|
Алфавитный указатель:
А
Б
В
Г
Д
Е
Ж
З
И
К
Л
М
Н
О
П
Р
С
Т
У
Ф
Х
Ц
Ч
Ш
Щ
Э
Ю
Я
|
КАЛЬМОДУЛИН, Са2+-связывающий белок эукариот (все организмы, за исключением бактерий и синезеленых водорослей). У всех позвоночных молекула К. состоит из 148 аминокислотных остатков (первичная структура этого белка у большинства из них одинакова). К. из др. источников отличаются на 12-14 аминокислотных остатков. Ок. 30-40% аминокислотных последовательностей у К. и др. Са2+-связывающих белков (парвальбуминов, тропонина С, белка S 100) идентичны. У К. животных отсутствуют остатки цистеина и триптофана, высоко содержание остатков аспарагиновой (16 остатков) и глутаминовой (22 остатка) к-т, в положении 115 находится необычный для белков остаток e-N-триметиллизина (метилат e-N-диметиллизина). К. выдерживает кратковременное кипячение в воде и длит. хранение в р-рах детергентов без потери биол. активности.
Содержится К. во всех тканях животных в концентрации 10-6-10-5 М. В процессе онтогенеза (развития особи) содержание К. снижается, а при вирусной трансформации клеток его концентрация повышается в неск. раз. Локализуется преим. в цитоплазме, однако при изменении функционального состояния клеток может обратимо связываться с мембранами.
В составе К. находятся 4 Са-связывающих участка: два участка высокого сродства и два - низкого. Считается, что при действии на клетку нервных импульсов или нек-рых гормонов концентрация Са в цитоплазме повышается, в результате чего происходит связывание Са2+ с К. Насыщение ионами Са двух или четырех участков приводит к изменению конформации К. (в 2 раза повышается кол-во а-спиралей, изменяются спектры поглощения и флуоресценции, электрофоретич. подвижность, устойчивость к протеолитич. расщеплению).
После связывания Са2+ К. приобретает высокое сродство к белкам-мишеням, присоединяется к ним и тем самым изменяет их регуляторную или каталитич. активность. При связывании с К. др. двухвалентных катионов подобные конформационные и биол. эффекты не проявляются. Снижение в клетке концентрации Са2+ приводит к элиминированию Са2+ из К., в результате чего комплекс между К. и белками-мишенями распадается.
Осн. ф-ция К. - активация мн. ферментов: аденилатциклазы, фосфодиэстеразы циклич. нуклеотидов, киназы фосфорилаз и легких цепей миозина (киназы - ферменты, катализирующие перенос фосфорилъной группы с АТФ на субстрат), Са2+-зависимой протеинкиназы цитоплазмы и мембран, фосфолипазы А2 и др. Благодаря этому он влияет на гликогенолиз и липолиз, секрецию нейромедиаторов, адренергич. передачу регуляторного сигнала, изменяет функциональные св-ва рецепторов, ускоряет активный транспорт Са2+ в сердце и мозге, препятствует гуанозинтрифосфатзависимой полимеризации тубулина (белок, из к-рого состоят жгутики и реснички клеток животных и растений), влияет на скорость деления клеток.
=== Исп. литература для статьи «КАЛЬМОДУЛИН»: Ленинджер А., Основы биохимии, пер. с англ., т. 3, М„ 1985, с. 794-807; "В мире науки", 1986, №1, с. 28-38; Wai Yiu Cheung, "Scientific American", 1982, v. 246, № 6, p. 62-81; Kincaid R. [a.o.], "J. Biol. Chem.", 1982, № 257, № 8, p. 10638. , В. А. Ткaчук.
Страница «КАЛЬМОДУЛИН» подготовлена по материалам химической энциклопедии.
|
|
|
|
Куплю
19.04.2011 Белорусские рубли в Москве Москва 18.04.2011 Индустриальные масла: И-8А, ИГНЕ-68, ИГНЕ-32, ИС-20, ИГС-68,И-5А, И-40А, И-50А, ИЛС-5, ИЛС-10, ИЛС-220(Мо), ИГП, ИТД Москва 04.04.2011 Куплю Биг-Бэги, МКР на переработку. Москва |
Продам
19.04.2011 Продаем скипидар Нижний Новгород 19.04.2011 Продаем растворители Нижний Новгород 19.04.2011 Продаем бочки новые и б/у. Нижний Новгород |
|
|