РЕНИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз ангиотензиногена (гликопротеин плазмы крови) по единств. пептидной связи в области N-конца молекулы между двумя остатками лейцина с образованием ангио-тензина I (букв. обозначения см. в ст. Аминокислоты):

Asp—Arg—Val—Туr—Ile—His—Pro—Phe—His—Leu—

—Leu—Val—Туr—... : Asp—Arg—Val—Туr—Ile—His—

—Pro—Phe—His—Leu + Leu—Val—Туr...

P.-гликопротеин, образуется в организме из предшественника (проренина), продуцируется в стенках артериол почечных клубочков млекопитающих, откуда секретируется в кровь. Обладает явно выраженной видовой специфичностью.

Мол. масса Р. из почек человека ок. 40 тыс., оптим. каталитич. активность при рН ок. 6,0; рI 5,6. Р. входит в биохим. систему, осуществляющую регуляцию кровяного давления в организме (см. Гипотензивные средства).

Ангиотензин I под действием ангиотензинконвертирую-щего фермента превращ. вангиотензин II, к-рый обладает сильным вазопрессорным действием, стимулирует секрецию надпочечниками стероидного гормона альдостерона, влияющего на солевой обмен организма. Клетки почек выделяют в кровь Р. в ответ на понижение кровяного давления, снижение концентрации Na⁺, понижение объема крови и т.п.

Р. ингибируется нек-рыми диазосоед. (напр., метиловым эфиром N-диазоацетилнорлейцина) и эпоксидами (напр., 1,2-эпокси-3-феноксипропаном). Сильный ингибитор Р.-пеп-статин (пентапептид, продуцируемый штаммом Streptomy-ces), к-рый используют для очистки Р. при выделении его из плазмы крови.

Определение содержания Р. в крови используют для диагностики ряда сосудистых заболеваний и инфаркта миокарда.

===
Исп. литература для статьи «РЕНИН»: Barrett-A.,·McDonald I., Mammalian proteases. A glossary and bibliography, v. I, L, 1980. Л.Д. Румш.

Страница «РЕНИН» подготовлена по материалам химической энциклопедии.