ТЕРМОЛИЗИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных гл. обр. остатками гидрофобных аминокислот (изолейцином, лейцином, валином, фенилаланином, метионином, аланином). Со значительно меньшими скоростями катализирует гидролиз связей, образованных остатками тирозина, глицина, треонина и серина. Не способен расщеплять пептидные связи, образованные с участием остатка пролина. Т. также катализирует р-цию транспептидирования (образование поперечных сшивок путем взаимод. концевой группы NH₂ пентаглицинового остатка молекулы с пептидной связью между концевыми остатками D-аланина др. фрагмента молекулы-гл. обр. в протеогликанах), не катализирует гидролиз амидов и эфиров карбоновых к-т.

Т. (мол. м. 34,6 тыс.) продуцируется бактерией Bacillus thermoproteolytics. Одна молекула Т. содержит один ион Zn²⁺, необходимый для проявления ферментативной активности, и четыре иона Са² , ответственных за стабильность фермента. В активный центр кроме иона Zn²⁺ входят остатки глутаминовой к-ты и гистидина (соотв. в положениях 143 и 231). Оптим. каталитич. активность Т.-при рН ок. 7. При 60 °С и рН 6,5-8,5 Т. полностью сохраняет свою активность в течение 1 ч. При 80 °С через 1 ч наблюдается потеря 50% активности.

Ингибируется Т. этилендиаминтетрауксусной к-той, 1,10-фенантролином, AgNO₃, Hg₂Cl₂ и др. Т. не ингиби-руется диизопропилфторфосфатом, хлорметилкетонамий.

Т. применяют при установлении первичной структуры белков.

===
Исп. литература для статьи «ТЕРМОЛИЗИН»: Matsubara H., Methods in enzymology, v. 19, ed. by G.E. Perlmann, N.Y.-L., 1970, p. 642-51; Holden H. M. [a. o.], "Biochemistry", 1987, v. 26, № 22, p. 8542-53. Л.Д. Румш.

Страница «ТЕРМОЛИЗИН» подготовлена по материалам химической энциклопедии.