ТРИПТОФАНA3А (триптофан-индол-лиаза), фермент класса лиаз, катализирующий расщепление триптофана:

Катализирует также расщепление по такой же схеме др. b-замещенных -L-аминокислот [напр., цистеин, серин, CH₃SCH₂CH(NH₂)COOH]; обратную р-цию - синтез триптофана [при избытке NH₃ и CH₃C(O)COOH]; замещение индо-лильного остатка в триптофане (в т.ч. если в цикле есть заместители) на C₆H₅S, CH₃S, HS и RO при действии соотв. C₆H₅SH, CH₃SH, H₂S и ROH; изотопный обмен a-Н-атома на дейтерий у мн.

T. широко распространена среди разл. видов бактерий. Наиб. изучена T. из штаммов В/1t7-А и К-12 Escherichia coli. Молекула T. содержит 4 идентичные субъединицы с мол. м. 54 тыс., состоящих из одной полипептидной цепи (ее первичная структура известна). Каждая субъединица в активном центре связывает одну молекулу пиридоксальфосфата (ПЛФ; см. Витамин B₆). Активный комплекс T. с ПЛФ образуется в присут. NH₄⁺, К⁺ и Rb⁺ (Na⁺ ингибирует Т.). Оптим. каталитич. активность T. при рН 8,0-9,0; рI4,95.

В присуг. ионов K⁺ и NH⁺₄ T. имеет 2 характерных рН-за-висимых максимума в спектре поглощения в областях 337 и 420 нм, обусловленных альдиминной группой (основание Шиффа), образованной альдегидной группой ПЛФ с-аминогруппой остатка лизина-270. В связывании ПЛФ принимают также участие остатки цистеина-298 и триптофана-330.

Конкурентные, обратимые ингибиторы Т.- нек-рые аминокислоты, напр. L-аланин.

===
Исп. литература для статьи «ТРИПТОФАНA3А»: Snell E. E., "Adv. Enzymol.", 1975, v. 42, r. 287-333; Miles E. W., Vitamin B₆, pyridoxal phosphate, v. 1, pt B, N. Y., 1986, p. 253-310. И. С. Дементьева.

Страница «ТРИПТОФАНA3А» подготовлена по материалам химической энциклопедии.