|
ФУМАРАТ-ГИДРАТАЗА
(фумараза, L-малат-гидро-лиаза), фермент класса лиаз, катализирующий обратимое
присоединение воды к дианиону фумаровой к-ты с образованием малата - дианиона
яблочной к-ты:
Ф.-г. получена в кристаллич.
виде из сердца свиньи. Молекула ее состоит из 4 одинаковых субъединиц мол. м.
48,5 тыс., каждая из к-рых в отдельности каталитич. активностью не обладает.
Оптим. каталитич. активность при рН 7,0-9,0 не требует кофакторов и сильно зависит
от природы и концентрации присутствующих анионов. Ф.-г. необратимо инакти-вируется
модификаторами цистеиновых остатков, специфич. конкурентный ингибитор - пиромеллитовая
к-та. Определены первичные структуры Ф.-г. человека, крысы, дрожжей и бактерий
В. subtilis, гомологичные Ф.-г. свиньи. Дрожжи и млекопитающие содержат два
структурно близких изофер-мента (митохондриальный и цитоплазматич.).
Протекание р-ции слева
направо в тканях млекопитающих и др. аэробных организмах - необходимый этап
трикарбоно-вых кислот цикла. У анаэробных организмов обратная р-ция служит
источником фумарата - конечного акцептора электронов в окислит.-восстановит.
р-циях.
В кишечной палочке (E.
coli) найдено 3 гена, кодирующих Ф.-г., типа А, В и С. Ф.-г. С гомологична ферменту
млекопитающих, Ф.-г. А - гомодимер с мол. м. 120 тыс., содержит железо-серный
кластер Fe4S4, участвующий в катализе, Ф.-г. А быстро
инактивируется кислородом и др. окислителями.
===
Исп. литература для статьи «ФУМАРАТ-ГИДРАТАЗА»: Hill R.L.,
Teipel J. W., в кн.: The enzymes, 3 ed., v. 5, N. Y., 1971, p. 539-71;
Flint D. H., Emptage M.H., Guest J. R., "Biochemistry", v. 31, 1992,
p. 10331-337. А. Д. Виноградов.
Страница «ФУМАРАТ-ГИДРАТАЗА» подготовлена по материалам химической энциклопедии.
|
